Який білок міститься в молоці

Білки молока

Молоко містить сотні типів білка, більшість яких представлена у дуже малих кількостях. Ці білки можуть бути класифікованими багатьма способами залежно від їх хімічних та фізичних властивостей чи біологічних функцій. Традиційно молочні білки поділяють на казеїни, сироваткові білки та «мінорні» білки. До «мінорних» білків відносять білки, розташовані на поверхні жирових кульок, а також ферменти.

Сироватковими білками прийнято вважати білки сироватки м’якого сиру, але до цієї групи білків слід відносити й білки сироватки твердого сиру. До цієї сироватки потрапляють фрагменти молекул казеїну, що утворюються під час згортання білків у сирний згусток. Водночас масова частка певних фракцій сироваткових білків міститься у сироватці у заниженій кількості внаслідок їх денатурації впродовж пастеризації молока перед виготовленням сиру.

Зазначені три основних групи білків молока значною мірою відрізняються за станом та властивостями. Казеїни легко осаджуються під впливом ферментів типу ренину чи високого вмісту кислот, у той час як сироваткові білки залишаються у розчиненому стані. Глобуліни сироватки денатурують при помірних температурах, а казеїни за таких умов стабільні. Білки мембран жирових кульок, відповідно до назви, розташовуються на поверхні жирових кульок і можуть бути виділені тільки внаслідок механічного оброблення, наприклад, під час збивання вершкового масла.

Казеїн

Під назвою «казеїн» розуміють найбільшу за масовою часткою групу білків молока. Казеїни присутні у молоці усіх видів тварин, а також у материнському молоці людини. У коров’ячому молоці казеїни містяться у кількості близько 26 г/л, а їх частка у загальній кількості білкових речовин молока становить близько 80 %.

Казеїни поділяють на чотири фракції: α σ-, αs2-, ß- i κ-казеїн. Кожна з цих фракцій гетерогенна за своїм складом і містить від 2 до 8 генетичних варіацій, які відрізняються лише кількома амінокислотами. Як a -, так і ß-казеїн містять у своєму складі амінокислоти, етерифіковані фосфорною кислотою. Залишки фосфорної кислоти зв’язують кальцій, який завжди є в молоці, з утворенням кальцієвих «містків» як усередині молекули, так і між різними молекулами.

Завдяки цьому казеїни легко утворюють полімери, що містять молекули одного чи різних типів казеїнів. Через наявність надлишку фосфатних груп та гідрофобних ділянок у молекулі казеїну полімери, що складаються з залишків казеїнів різних типів, є дуже специфічними та стабільними сполуками. Таки полімери будуються із сотень чи навіть тисяч залишків молекул казеїнів. У воді вони утворюють колоїдний розчин, що й надає молоку білого кольору. Такі конгломерати молекул називають казеїновими міцелами. Казеїнова міцела, показана на рис. 1, складається з комплексу субодиниць діаметром від 10 до 15 нм (1 нм = 10 -9 м ). Міцела середнього розміру складається з 400…500 субодиниць і може досягати розміру 0,4 мкм ( 0.0004 мм ).

Рис. 1 : Казеїнова міцела; A – субодиниця; B – вільні ланцюжки на поверхні міцели; C – фосфат кальцію; D – κ -казеїн; E – фосфатні групи.

Молекули фосфату кальцію та гідрофобні взаємодії між субодиницями забезпечують стабільність казеїнових міцел. Гідрофільні ділянки κ -казеїну містять залишки вуглеводів, які виступають за межі міцел (фрагменти B на рис. 1). Це надає міцелам «ворсистого» вигляду, але саме залишки вуглеводів попереджають агрегацію окремих міцел.

Важливість κ -казеїну та залишків вуглеводів у його молекулі стає очевидною у виробництві сиру. Сичужний фермент, що використовується на першому етапі виробництва сирів, відщеплює залишки вуглеводів κ -казеїну з поверхні міцел. Це призводить до втрати їх розчинності та початку агрегації з подальшим утворенням згустку.

За низьких температур структура міцел послаблюється, оскільки ланцюжки κ -казеїну починають дисоціювати, що супроводжується вивільненням гідроксифосфату кальцію. Цей феномен можна пояснити тим, що гідрофобні взаємодії зі зниженням температури послаблюються. Гідроліз ß-казеїну, який є найбільш гідрофобною фракцією казеїнів, до γ -казеїну та протеозопептонів призводить до зменшення виходу сиру, оскільки фракція протеозопептонів переходить до сироватки.

Окрім сичужного ферменту у виробництві сирів можуть використовуватися інші протеолітичні ферменти. Як правило, усі вони відносяться до групи реніну. Сир, що виробляється без реніну – з протеазами рослинного походження для виготовлення вегетаріанських сирів – часто має дещо інший смак і занижений вихід.

Осадження кислотами

Якщо до молока, нормальні значення активної кислотності якого коливаються у межах 6,5…6,7, додати кислоти або внести молочнокислі закваски, його рН знижується. Це спричиняє такі процеси:

  • Розкладання фосфатів кальцію, наявних у казеїнових міцелах, з утворенням міцних внутрішніх зв’язків за участю іонізованого кальцію, що пронизують усю структури міцели.
  • Коли рН розчину досягає значень ізоелектричних точок для окремих типів казеїну, що коливаються у межах 4,2…4,7, тобто значень, коли ці білки найменш розчинні, вони переходять в осад.

Ці обидва процеси спричиняють зміни, які починаються ростом міцел завдяки процесу агрегації та закінчуються утворенням згустку різної густини.

Ці процеси мають місце у сквашеному молоці. У кисломолочних продуктах, наприклад, йогурті, молочнокислі бактерії продукують полісахариди, що сприяють виготовленню сиру більшої жирності.

Казеїн, осаджений кислотним способом, може бути відновлений великої кількості гідроксиду натрію. Внаслідок цього утворюється казеїнат натрію, який має виражені емульгуючи властивості та використовується як харчова добавка. Проте природна структура казеїнової міцели додаванням гідроксиду натрію не відновлюється

Рис. 2 : Розділення м’якого сиру та сироватки.

Сироваткові білки

Сироватковими білками прийнято називати білки сироватки, яку отримують під час виробництва як м’якого, так і твердого сиру. Білки цих видів сироватки подібні за фракційним складом і хімічною будовою.

Масова частка сироваткових білків становить близько 20% білкової фракції молока. Сироваткові білки є легко розчинними. Їх можна поділити на такі групи :

  • α- лактоальбумин,
  • ß- лактоглобулін,
  • альбумін сироватки крові,
  • імуноглобуліни,
  • змішані білки та поліпептиди.

Сироваткові білки у цілому та α- лактоальбумин зокрема мають високу біологічну цінність. Їх амінокислотний склад вважають дуже близьким до складу «ідеального» білка. Похідні сироваткових білків широко застосовують у харчових технологіях.

Сироваткові білки денатурують під час нагрівання молока, що призводить до агрегації їх переважно з казеїновими міцелами.

У промислових масштабах сироваткові білки виділяють мембранною технологією.

α-лактоальбумин

Цей білок можна вважати типовим сироватковим білком. Він присутній у молоці усіх ссавців і відіграє значну роль у синтезі лактози (молочного цукру).

ß-лактоглобулін

Цей білок знайдено лише у молоці копитних тварин. Він є основним сироватковим білком коров’ячого молока. За температури нагрівання молока вище 60 ° C починається процес денатурації, важливу роль у якому відіграють сірковмісні амінокислоти ß- лактоглобуліну. Висока температура сприяє поступовому вивільненню сірковмісних сполук. Саме ці сполуки беруть участь в утворенні характерного запаху термічно обробленого молока.

Імуноглобуліни

Імуноглобуліни відіграють важливу роль у захисті новонародженої тварини (чи людини) від бактерій та захворювань.

Лактоферін

Лактоферін є глікопротеїном, що належить до родини трансферінів – транспортерів заліза в організмі. Його було виділено з коров’ячого молока, проте він присутній у молоці інших тварин. Окрім того, що лактоферін міститься у молоці, його також знайдено у екзокринних виділеннях ссавців.

Лактоферін вважають багатофункціональним білком, оскільки він бере участь у виконанні кількох біологічних завдань. Окрім основної функції зв’язування та транспортування заліза лактоферін відіграє важливу роль у всмоктуванні цього елемента слизовою оболонкою кишечнику новонароджених дітей впродовж усього періоду лактації. Лактоферін також проявляє антибактеріальні, антивірусні, протигрибкові, протизапальні властивості та виконує функції антиоксиданту та імуномодулятора. Спектр активності лактоферіну інтенсивно вивчається. Загальні відомості з цього питання та повідомлення про поточні дослідження дивись на сайті http :// www . lactoferrinresearch . org .

Лактопероксидаза

Лактопероксидазу вважають антибактеріальним компонентом молока, слини та сліз. Її вважають природним антибактеріальним агентом завдяки тому, що вона каталізує окиснення тіоцианатів (SCN – ) перекисом водню. Усі ці компоненти містяться у біологічних рідинах і разом з лактопероксидазою складають лактопероксидазну систему (LP-s ). Доведено, що LP-s має бактерицидний та бактеріостатичний вплив на широкий спектр мікроорганізмів, проте не впливає на стан білків та ферментів організму-продуценту.

«Мінорні» білки

Білки мембран

Мембранними білками називають групу білків, що формують захисний шар навколо жирових кульок. Саме це стабілізує емульсію жирових краплин у молоці. Деякі білки містять залишки молекул жиру – їх називають ліпопротеїнами. Глобуліни мембран є найменшою фракцією білків молока, їх масова частка становить орієнтовно 1,5 % від загальної кількості білків у молоці.

Гідрофобні ділянки ліпідів та гідрофобних амінокислот цих білків повернені у бік поверхні жирової кульки, у той час як порівняно менша кількість гідрофільних груп цих білків орієнтована на воду.

Ферменти молока

Фосфоліпіди у цілому та ліполітичні ферменти зокрема містяться у структурі мембран.

Ферменти молока походять як з материнського організму, так і з бактерій, що зазвичай містяться у молоці. Зазначимо, що тут не йдеться про бактеріальні ферменти, які спеціально отримують з бактерій і як ферментні препарати використовують у харчових виробництвах.

Декілька ферментів молока використовують для товарознавчої оцінки та контролю якості молочної продукції. Найважливішими з цих ферментів є пероксидаза, фосфатаза та ліпаза.

Лактопероксидаза

Пероксидаза переносить кисень з перекису водню (H2O2) до інших сполук, що легко окиснюються. Цей фермент інактивується впродовж декількох секунд у разі прогрівання молока до 80°C Саме тому наявність чи відсутність у молоці активної пероксидази може бути маркером досягнення температури пастеризації вище 80 °C. Цей тест має назву «Storch’s peroxidase test».

Фосфатаза

Фосфатаза здатна розщеплювати певні ефіри фосфатної кислоти на фосфатну кислоту та відповідні спирти. Присутність фосфатази в молоці може бути виявлена додаванням фосфорнокислого ефіру та реагенту, що змінює колір за наявності вільного спирту. Зміна кольору свідчить про наявність у молоці активної фосфатази. Фосфатаза інактивується звичайною пастеризацією ( 72 ° C впродовж 15 – 20 с ) , тому фосфатаз ний тест може бути використаний для виявлення, чи було витримано задану температуру пастеризації.

Ліпаза

Ліпаза розщеплює молекулу жиру на гліцерин та вищі жирні кислоти. Надлишок вільних жирних кислот у молоці та молочних продуктах виявляється пероксидним числом (тестом на згіркнення). Дія ліпази у більшості випадків може здаватися слабкою, проте у деяких видах молока ліпаза має значну активність. Вважають, що кількість ліпази в молоці зростає ближче до завершення періоду лактації. Якщо поверхня жирових кульок непошкоджена, реакції між молекулою жиру та ліпазою не відбувається. У разі пошкодження цієї поверхні ліпаза відразу знаходить свій субстрат, що призводить до вивільнення жирних кислот. Якщо холодне молоко перекачувалося несправним насосом або якщо гомогенізацію холодного молока було проведено без пастеризації, у молоці дуже швидко з’являються вільні жирні кислоти, які разом з деякими іншими продуктами цієї ферментативної реакції надають продукту згірклого присмаку.

Білок молока і гідроліз білків

Білок – це така хімічна речовина, яка є органічним сполуком високомолекулярного типу. У складі білка налічується понад сто залишків різних амінокислот. У кожної людини в її організмі повинно міститися не менше п’ятнадцяти кілограм білків.

Білки можуть бути декількох типів:

1. Білки простого пептидного типу. Вони складаються не більше ніж зі ста амінокислотних залишків.

2. Білки олігопептидного типу. Вони включають від двох до десяти амінокислотних залишків у ланцюгу.

3. Білки поліпептидного типу. Вони включають від десяти до ста амінокислотних залишків у ланцюгу.

Також потрібно сказати, що білки можуть бути в одній з чотирьох форм організації:

1. Це первинна форма білка. У цій формі білок представлений лінійною молекулою, яка складається з послідовності амінокислотних залишків.

2. Це вторинна форма білка. У цій формі білок змінюється в просторі, він утворює свого роду спіраль, закріплену водневими зв’язками.

3. Це третинна форма білка. У цій формі за допомогою різноманітних зв’язків спіраль білкової молекули згинається і згортається в якусь шароподібну структуру, яка в хімії називається глобулою.

4. Це четвертична форма білка. У даному випадку кілька білкових молекул у формі глобул закріплюються один з одним за допомогою зв’язків.

Коли на білок відбувається якийсь зовнішній вплив, наприклад, вплив такого фактора, як підвищена температура, білкова молекула починає руйнуватися поступово, форма за формою. А ось коли, нарешті, відбувається руйнування первинної структури білка, то кажуть, що стався гідроліз білків. Гідроліз білків – це процес своєрідного руйнування первинної форми білкової молекули. Цей складний процес може протікати як у кислому середовищі, так і в середовищі лужного типу. Обов’язковими учасником такого природного процесу, як гідроліз білків в організмі, є фермент – пептидаза – гідролаза. Гідроліз білків – це остання стадія руйнування молекули білкового типу. Руйнування вторинної або більш високої форми молекули називається денатурацією. Денатурація може відбутися в обратимому і незворотному варіанті. Обратимая денатурация происходит при разрушении слабых связей в молекуле белка, а необратимая – при нарушении сложных сильных ковалентных связей.

Такий важливий у нашому житті продукт, як молоко, теж складається в основному з білка. Його білок включає в себе три основні складові:

1. Білок казеїн. Його міститься в молоці близько трьох відсотків.

2. Лактобульмін. Він за своїм складом близький до білка, який міститься в сироватці крові. Його міститься в молоці близько половини відсотка.

3. Лактоглобулін. Цей білок дуже корисний для імунітету. Він володіє імунними і антибіотичними силами.

Білок у молоці може бути тільки в розчинному стані, а також він засвоюється при вживанні його в їжу на дев’яносто вісім відсотків. Він відіграє важливу роль в організмі, що вжив його в якості харчування. Його основне призначення – це участь у формуванні нових клітин організму, особливо у молодих організмів рослин і тварин, а також він допомагає відновлювати старі клітини.

У молоці, в тому числі, може міститися деяка кількість білків сироваткового походження або іншого подібного походження. Такі білки надходять в молоко з клітин молочної залози і, насправді, є продуктами життєдіяльності організму, від якого взято даний продукт. Також білок молока містить найбільше незамінних амінокислотних залишків, які не можуть синтезуватися в організмі, але в будь-якому випадку потрібні для його подальшого існування і життєдіяльності.

Які продукти містять білок: список

Білок буває двох видів – рослинного і тваринного походження. Протеїни рослинного походження краще засвоюються, адже в їх складі відсутній стерол і насичені ліпіди, які краще позначається на роботі травної системи.

Список продуктів, які містять білок

Середнє яйце містить 70-85 калорій та близько 6,5 грамів білка. У середньому жінкам потрібно споживати 50 грамів білку щодня, проте варто пам’ятати, що реальна потреба в ньому залежить від ваги та рівня активності.

Всього три яйця, приготовані будь-яким методом, і ви будете почуватися ситим впродовж багатьох годин.

М’ясо птиці є гарним джерелом білка, адже має мало насичених жирів. М’ясо курятини та індички є чудовим варіантом ситного, проте дієтичного обіду.

У рибі міститься приблизно така ж кількість білків, як і в м’ясі. Також у ній є залізо та вітамін B-12, який необхідний для підтримки енергії. Медики рекомендують вживати принаймні дві порції риби на тиждень. Найкориснішими вважається лосось, форель та оселедець.

Червона риба містить стільки ж білка, скільки його є у м’ясі

Аби не вживати зайвий жир, потрібно обирати пісні шматки м’яса, як варіант – запечений стейк чи нежирний яловичий фарш. До слова, дієта для зниження артеріального тиску містить 175 грамів пісного м’яса на день.

Завдяки своєму хімічному складу ці продукти можуть зміцнити кістки та підтримувати нормальний тиск.

Дорослим необхідно вживати 2-3 порції молочних продуктів на день.

Горіхи допомагають позбутися почуття голоду

Бобові містять більше білків, ніж будь-яка рослинна їжа – вони збагачені складними вуглеводами та містять ненасичені жири. Порція сочевиці містить 18 грамів білка, практично так само, як і порція стейку.

Горіхи також містять білки та безліч ненасичених жирів, завдяки чому можуть допомогти людині позбутися почуття голоду, але якщо хочете зберегти фігуру – зловживати ними не варто.

Більше новин, що стосуються лікування, медицини, харчування, здорового способу життя та багато іншого – читайте у розділі Здоров’я .

Важливо! Цей матеріал має винятково загальноінформаційний характер і не може бути основою для встановлення діагнозу або медичних висновків. Публікації на сайті засновані на останніх актуальних і науково обґрунтованих дослідженнях у сфері медицини. Але якщо Вам потрібні встановлення діагнозу або медична консультація, обов’язково зверніться до лікаря.

Related Post